Støtt Helsemagasinet med en donasjon

Helsemagasinet utgis av Stiftelsen vitenskap og fornuft. Du kan bidra til at flere får tilgang til faglig baserte kunnskaper om hvordan du kan bedre din egen helse og folkehelsa generelt, og samfunnet bedre kan ivareta enkeltindividers behov for velferd, frihet, sikkerhet og identitet.
Stiftelsen trenger økonomisk støtte for på en best mulig måte kunne utføre slike oppgaver. Vi er takknemlige for ethvert bidrag eller donasjon uansett størrelse.

Stiftelsen vitenskap og fornuft
Bjerkelundsveien 8 B
1358 Jar

kr.
Personlig informasjon

Kredittkortinformasjon
Dette er en sikker SSL-kryptert betaling.

Totalt bidrag: kr. 20 One Time

Forside > Arkiv > 2015 > Djevelen i melk

Søtmelk ble ingen ”folkedrikk” før på 1900-tallet, og i perioden 1950–1980 drakk en norsk gjennomsnittsborger vel 200 liter melk per år mot omkring 150 liter i 2014.1 Debatten om ”skadelig melkefett” har bidratt sterkt til at særlig salget av helmelk falt kraftig fra 1980-tallet. Melkefett er imidlertid ikke skadelig, men for noen kan et bestemt melkeprotein oppføre seg ”djevelsk”.

Tekst Dag Viljen Poleszynski     Foto Shutterstock

Den provokatoriske tittelen Djevelen i melk2 er brukt på en bok skrevet av en professor i gårdsdrift og landbruksøkonomi ved Lincoln Universitet i New Zealand ved navn Keith Woodford. Han offentliggjorde i 2007 resultatene av tre års studier av et tema som lenge hadde opptatt ham: Melk kan inneholde to varianter av proteinet kasein, henholdsvis A1 og A2. Hva er det ved kasein som gjør at noen blir fysisk og/eller psykisk syke av det, mens andre tilsynelatende tåler melk godt? Kan det skyldes den genetiske varianten A1, som finnes i nesten alle lands kumelk? Hvis svaret er ”ja”, er det mulig å lage en ”A2-melk” som mange flere tåler, slik at de kan dra nytte av denne hvite, næringsrike væsken?

Undertegnede skrev først om Woodfords bok i 2008.3 Siden han oppdaterte boka i 2010 med ny debatt og forskning4 og kontinuerlig legger ut nye studier på sin hjemmeside,5 har saken fått ny aktualitet. Diskusjonen dreier seg om hvorvidt man kan endre melkeproduksjonen slik at noen bønder bare bruker kyr som er genetisk innrettet til å danne A2-betakasein, slik at forbrukerne får fritt valg mellom å kjøpe såkalt A1- og A2-melk.

Kumelk best for kalver

Annonse:

Debatten om hvorvidt kumelk er egnet for mennesker, har trolig pågått så lenge fedrift har eksistert. Kumelk er en ideell matvare for kalver, men ikke for mennesker fordi alle pattedyr lager melk med en sammensetning som er optimalt tilpasset nettopp deres art. Derfor er det ikke rart at kumelk kan bidra til helseproblemer hos mennesker. Noen tåler dårlig melkesukker (laktose), mens andre reagerer på melkeprotein.

Naturen har innrettet det så viselig at nyfødtes tarm lager laktase, et enzym som spalter disakkaridet laktose til monosakkaridene glukose og galaktose. Blant flertallet av jordas befolkning har evolusjonære tilpasninger selektert bort dette enzymet etter at ammeperioden er over fordi det er fordelaktig ikke å ”drasse rundt” med unødvendige enzymer man ikke trenger.6 Ulempen er at de som ikke danner laktase i tarmen, får diaré om de inntar laktoseholdig melk. Mange tåler imidlertid melk hvis den er tilsatt melkesyrebakterier som bryter ned laktose til melkesyre (laktat).

Melkedrikking er et nytt fenomen i vår historie, selv om de første husdyrholderne ved siden av å syrne melka trolig drakk melk direkte fra kua. Dette kan ha bidratt til et seleksjonspress som gjorde at flere seinere tålte melk. Imidlertid startet melkedrikking som allment fenomen i Norge først med innføring av skolefrokost tidlig i forrige århundre. Før den tid var det vanlig å drikke syrnet myse, et vandig, syrnet restprodukt etter at man hadde fjernet osteprotein og kjernemelk (saup), et syrlig restprodukt etter kinning av smør. Myseprotein er det viktigste proteinet i morsmelk og tåles godt av mennesker, og melkesyregjæring holdt mysen fri for skadelige bakterier og bidro til en god tarmfunksjon.

Inntak av kumelk som tørstedrikk er ikke i samsvar med evolusjonære forutsetninger for vår art, siden menneskets forgjengere drakk helst vann som tørstedrikk. Etter domestisering av kveg ble gjærete/syrnete drikkevarer brukt av barn og voksne fordi syrnet melk ikke så lett blir kolonisert av sykdomsframkallende bakterier som vann.

Selv de som tåler melk fordi de danner laktase i tarmen som voksne, vil finne at vann er en bedre tørstedrikk fordi det ikke inneholder faste stoffer (protein, sukker, fett) som motvirker den gjenopprettinga av optimal elektrolyttbalanse som kroppen gir signal om bør skje i form av tørste. Kumelk inneholder 13 prosent tørrstoff, langt mer enn blod. Med et tørrstoffinnhold 1/3 lavere enn i fullmelk er skumma melk bedre egnet som tørstedrikk enn helmelk. En ulempe med å fjerne melkefettet er imidlertid at melka får høyere glykemisk indeks7 (skumma melk 46, helmelk 38, syrnet melk 15) og relativt høyere innhold av A1-betakasein.

I Norge tror mange at melkefett fører til kolesterolstigning, arteriosklerose (åreforkalkning) og hjerteinfarkt. I tråd med en slik oppfatning har ernæringsmyndighetens de siste 30–40 åra stimulert til omlegging fra helmelk til lettmelk og skumma melk. Imidlertid indikerer både menneskets utviklingshistorie og nyere erfaringer at mennesket er godt tilpasset fettsyrene i melk. Forskning indikerer til og med at melkefett beskytter mot hjerteinfarkt!8,9 Forskning frikjenner mettet fett som årsak til hjerte- og karsykdom og diabetes og utpeker i stedet sukker, brus og raffinerte karbohydrater som årsaksfaktorer.10


Hvordan dannes kasiomorfiner?

Proteiner i maten grovfordøyes først i magesekken, og deretter brytes de videre ned til stadig mindre bestanddeler i tynntarmen ved at enzymer ”klipper” opp de lange kjedene med aminosyrer. Dette skjer gradvis, slik at det først dannes peptider eller kjeder som består av noe slikt som 10–12 aminosyrer, og deretter deles disse opp i kjeder med 2–3 (di- og tripeptider) og enkle aminosyrer. Mesteparten av peptidene og de enkle aminosyrene absorberes til blodet, mens noe skilles ut med avføringa.

I hvilken grad tarmen opptar ufordøyd protein og peptidkjeder, avhenger av hvor ”tett” den er. En ”lekk” tarm kan oppta hele proteiner, som i blodbanen kan utløse allergier, og den kan også oppta peptidkjeder.13 Akkurat det siste har vist seg å kunne skje med kasiomorfiner, som er peptider fra betakasein med kjedelengde på 4–11 aminosyrer.

Woodford illustrer det som skjer i tarmen når man inntar A1-melk med følgende figur:

Figuren viser kjeder med strategisk viktige aminosyrer fra henholdsvis betakasein A2 og A1, øverst den opprinnelige (A2) som også mennesker danner i melka. Den eneste forskjellen er at det i kjeden på 209 aminosyrer er to ulike aminosyrer i posisjon 67, det vil si at A2 betakasein har prolin og A1 histidin i denne posisjonen. Denne lille forskjellen får overraskende store konsekvenser fordi prolin binder seg mye sterkere til isoleucin (posisjon 66 på A2 betakasein) enn histidin gjør (posisjon 66 på A1 betakasein). Dette gjør at et
proteinspaltende enzym (en protease) lett deler A1-kjeden mellom histidin og isoleucin, mens det ikke deler opp kjeden mellom prolin og isoleucin i A2. Dermed oppstår det peptider med helt spesielle kjedelengder avhengig av hvordan betakaseinet er satt sammen. Fra A1 betakasein spaltes av en kjede med sju aminosyrer, derav navnet BCM7 (BCM = betakasiomorfin). Dette og flere andre peptider dannes ikke fra betakasein A2.

Det spesielle med BCM7 (og BCM5, et annet peptid fra A1 betakasein som kan dannes fra dette) er at det har særlig sterke narkotiske eller opioide egenskaper. Navnet kasiomorfin skriver seg fra kombinasjonen av proteinet kasein og morfin, fra Morfeus, den greske søvnguden. For enkelte betyr det at melk kan fungere som narkotika, med de konsekvenser det har for deres psykiske helse.

Hva med melkeprotein?

I leting etter mulige sykdomsframkallende komponenter i kumelk har norske forskere flest sett bort fra at protein kan være problematisk for en del av oss. Melk inneholder omkring fire prosent protein, hvorav omkring 80 prosent består av kasein og resten av myseprotein. Siden myseprotein utgjør omkring 80 prosent av morsmelkas protein og proteinandelen i morsmelk er så lav som 1,6 prosent, er en rimelig hypotese at mennesket ikke er evolusjonært selektert for – og følgelig ikke har spesielt godt av – inntak av store mengder kumelk.

Etablerte forskere har vært lite interessert i å teste akkurat denne hypotesen. De har vært alt for opptatt med å begrunne hvorfor de mener at melkefett er så skadelig. Et unntak er dr.med. Karl-Ludvig Reichelt, som i flere tiår har utforsket potensielt sykdomsframkallende virkninger av kasein11 og gluten.12 Her skal vi imidlertid gå videre inn på Keith Woodfords resonnement om ”djevelen” i melk.13

Melk til mennesker og kalver

Pattedyrs melk er spesialtilpasset deres avkom. En illustrasjon på variasjonen er at gråselmelk inneholder omkring 50 prosent fett og 12 prosent protein,14 mens isbjørnmelk kan inneholde mer enn 50 prosent tørrstoff,15 hvorav 20–36 prosent fett.16 Kumelk er tilpasset kalver, som trenger store mengder energi og protein i vekstfasen. Av kumelkas tørrstoff er det omtrent like mye fett, protein og melkesukker (laktose).

Morsmelk inneholder omtrent like mye tørrstoff som kumelk, men proteinandelen er langt lavere og andelen melkesukker (laktose) tilsvarende høy. Laktose stimulerer tarmfloraen, som hos spedbarn er ufullstendig og må bygges opp i løpet av flere år. De første dagene etter fødselen gir morsmelk cirka 1,6 prosent protein, og konsentrasjonen faller deretter til 0,9 prosent. Sammensettinga av proteiner i human- og kumelk er også ulik: Mens kumelk inneholder omkring 80 prosent kasein,17 domineres humanmelk av myseproteiner (6080 prosent). I et evolusjonært perspektiv kan mennesket antas å være best tilpasset disse proteinene fordi de dominerer i morsmelk.

Kasein er et stort, foldet protein satt sammen av 209 aminosyrer i kjede og som inndeles i undergruppene alfa, beta og kappa.1 Den dominerende formen er betakasein, som det finnes 13 varianter av, kalt A (13), B, C, D, E, F, H (1–2), I og G og som gjenspeiler rekkefølgen de ble identifisert i. Av særlig interesse her er betakasein i første gruppe, som igjen inndeles i tre typer kjent som A1, A2 og A3 (samt den sjeldne varianten A4, som finnes i koreansk kveg).

Humanmelk skiller seg fra kumelk ved at den av de to første variantene bare inneholder betakasein av type A2, mens kumelk kan inneholde både A1 og A2 i proporsjoner som avhenger av den relative sammensetninga av A1- og A2-kyr. Nomenklaturen A1 og A2 ble valgt fordi man først identifiserte den nyeste (muterte) varianten betakasein. Betegnelsen ble beholdt selv om genetikere seinere fant den opprinnelige varianten, som ble kalt A2. A1-betakasein oppsto for noen tusen år siden, trolig på grunn av en mutasjon i genet som koder for kasein. Alle andre pattedyr enn kyr med betakasein i melka har typen A2, og det gjelder også human melk.

Humant betakasein består også av kortere proteinkjeder enn betakasein fra kumelk, hvilket vil si at mennesket er best tilpasset akkurat denne varianten kasein. En hypotese er at hvis mennesker inntar proteiner som avviker fra det vi er evolusjonært tilpasset, under visse betingelser (som ved tarmlekkasje) kan utvikle ulike sykdommer.

Sammensetninga av kumelk går fram av figuren over hentet fra Woodfords bok. Figuren viser at kumelk kan bestå av 85–88 prosent vann og 12–15 prosent tørrstoff, fordelt på 4–5 prosent laktose (melkesukker), 3–6 prosent fett og resten mineraler. Ifølge norske data18 består kumelk av 88 prosent vann, 3,2 prosent protein (18,8 energiprosent, E%), 3,9 prosent fett (53,3 E%) og 4,6 prosent laktose (27,9 E%), totalt 11,7 prosent. Så lite som 0,3 prosent eller cirka 300 mg per 100 g er følgelig mineraler (4,6 prosent av tørrstoffet).

I melkeproteinet er omkring 1/5 eller 6–8 g myse, mens de resterende 24–32 g er kasein, hvorav alfa- og kappakasein utgjør 15–20 g og betakasein og andre peptider (korte aminosyrekjeder) og frie aminosyrer 9–12 g. Det som i denne sammenhengen er særlig interessant, er hvor mye som kan dannes av spesielle aminosyrekjeder som kalles kasiomorfiner, molekyler dannet fra kasein med virkninger som minner om morfin. Disse molekylene dannes i tarmen og kan opptas i blodet og fraktes videre til andre vev, inkludert hjernen, hvor de fester seg til spesielle mottakere (reseptorer) og påvirke hjernefunksjonen (se egen ramme).


Essensielle aminosyrer

I menneskekroppen finnes totalt 20 aminosyrer, hvorav åtte er absolutt livsnødvendige og en til to betinget nødvendige å tilføre via mat fordi vi ikke kan lage dem selv:30 valin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, tyrosin og treonin (huskeregel: vill me(d) fett). I tillegg kommer histidin, som er essensiell for spedbarn.

Aminosyrene cystein og tyrosin kan dannes av henholdsvis metionin og fenyl-alanin. Hvis det finnes rikelig av førstnevnte to, reduseres behovet for sistnevnte tilsvarende.

Melkepeptider og kroppsprotein

Forskning har vist at immunapparatet kan forveksle peptider som dannes i tarmen ved ufullstendig nedbrytning av kasein, med proteiner som finnes i kroppens ledd og i ulike organer, for eksempel i form av overflateproteiner på cellemembraner, i ledd, bindevev eller andre steder. Slik forveksling kan skje hvis ulike peptider inneholder de samme aminosyrene som i kroppen og disse er koblet til hverandre i samme rekkefølge. Når slike peptider kommer inn i blodbanen, reagerer immunapparatet med å angripe dem og skille ut immunglobuliner som gjør at de raskt gjenkjennes som ”fremmede inntrengere”. Dermed tilintetgjøres de enda raskere neste gang.

Denne overlevelsesmekanismen skal hindre bakterier, virus og ulike giftstoffer i å formere seg og skade organismen. Imidlertid kan immunapparatet bli stimulert til å angripe egne vev som inneholder de samme aminosyrefrekvensene som fremmede molekyler fordi det ikke klarer å skille mellom kroppsegne (”selv”) og fremmede peptidkjeder som inntas via maten.19 Dette kalles ”molekylær etterlikning” eller molecular mimicry på engelsk,20 noe som betyr at to molekyler kan inneholde liknende strukturer selv om de skriver seg fra forskjellige gener eller stammer fra proteiner som genene har gitt instruks om å lage. Slike mekanismer kan trolig forklare hvorfor enkelte kan utvikle autoimmunsykdommer etter inntak av matvarer som inneholder proteiner som bare delvis spaltes i tarmen, slik at peptidkjeder opptas til blodet.

En årsak til at større peptider eller protein kan opptas i blodet, er ofte ubalanse i tarmfloraen, noe som er blitt vanligere med moderne kosthold og livsstil. Såkalte dysbioser (ugunstige endringer i tarmens bakterieflora) øker graden av lekk tarm og enzymdefekter og dermed dannelsen og opptaket av bioaktive (biologisk aktive) peptider. Også gliadinet i gluten, som består av gliadin og glutenin, er funnet å kunne åpne mellomrommet mellom cellene som kler innsiden av tynntarmen (epitelcellene). Dermed kan en rekke ulike peptider og proteiner opptas i blodbanen og bidra til inflammasjon, autoimmunreaksjoner og kreft.21 Trolig tåler mange mye bedre A2-melk med en balansert tarmflora. Dessuten fordøyes kasein bedre når melka er syrnet.

Woodford forklarer i sin oppdatering fra 2010 at særlig personer med ”lekk tarm” kan få problemer med et peptid fra A1-betakasein med kjedelengde 7 (BCM7). Det kan spaltes videre ved hjelp av enzymet dipeptidyl peptidase 4 (DPP4), som finnes på innsiden av magesekken og tarmen. Ved ”lekk tarm” kan BCM7 ”snike seg” forbi DDP4 og komme inn i blodet, noe som potensielt kan skje hos alle med ulcerøs kolitt, Crohns sykdom og ubehandlet cøliaki, samt hos dem som har brukt antibiotika og har fått forstyrret tarmfloraen.4

Betakasein som sykdomsårsak

Det framgår av diskusjonen at ”djevelen” i melk i virkeligheten er en rekke ulike ”smådjevler”, det vil si flere kasiomorfiner med varierende kjedelengde.22 Siden nordmenn drikker mye kumelk, kunne man kanskje forventet at oppmerksomheten omkring mulig sykdomsframkallende virkninger av melkeprotein kom på dagsorden. Her er imidlertid forsker Karl-Ludvig Reichelt (f. 1933) og hans samarbeidspartnere ensomme svaler i Norge. Internasjonalt er imidlertid oppmerksomheten økende omkring mulighetene for at melk, særlig av typen A1, kan bidra til sykdom. Selv om den vitenskapelige diskusjonen ikke er avklart, har Woodford samlet en imponerende mengde studier som direkte eller indirekte støtter tesen om at A1 er en liten ”djevel” som – logisk nok – forårsaker mye faenskap hos dem som ikke tåler den.

Lista over sykdommer er økende, men holdepunktene for negative virkninger er sterkest når det gjelder hjerte- og karsykdom, diabetes type 1,23 autisme24 og schizofreni. Woodford har også funnet vitenskapelig grunnlag for å hevde at melkeprotein kan være involvert i multippel sklerose (MS), Crohns sykdom og ulcerøs kolitt, krybbedød (SIDS), matvareintoleranse, allergier og produksjon av slim i øvre luftveier og svelg.

Når det gjelder forekomst og dødelighet av hjerte- og karsykdom, viser sammenliknende befolkningsstudier en klar sammenheng med inntak av betakasein A1. Forsøk med kaniner som enten fikk A1- eller A2-kasein viste at kun førstnevnte utviklet arteriosklerose. Forsøk viser også at betakasiomorfiner fra A1 betakasein oksiderer LDL-kolesterol, et molekyl mange mistenker for å bidra til arteriosklerose.

De samme funn er også gjort når det gjelder utbredelsen av diabetes type 1. Her varierer forekomsten sterkt mellom befolkningsgrupper som ellers er genetisk like (som f.eks. Norge og Island), og variasjonen kan i stor grad forklares med mengden A1-kasein som inntas. Selv om befolkningsstudier ikke kan dokumentere en årsakssammenheng, er det påfallende sterk assosiasjon mellom dødeligheten av hjerteinfarkt og det gjennomsnittlige forbruket av A1 betakasein (ost ekskludert) i gram per dag i 17 industriland. Finland, Irland, Storbritannia, New Zealand og Norge ligger på topp både i infarktraten og forbruket, mens Sveits, Frankrike og Japan ligger på bunn i begge tilfeller.

Når det gjelder diabetes, har en italiensk forsker i kontrollerte forsøk med type 1-pasienter vist at 51 prosent av dem reagerte (målt med T-lymfocytter) på betakasein, mens bare 2,7 prosent av kontrollene gjorde det. En tysk forskergruppe målte antistoffer hos diabetikere og fant at de hadde høye nivåer mot A1 betakasein, mens ikke-diabetikere hadde høyere nivå av antistoffer mot A2. Forskerne konkluderte med over 99,9 prosents sikkerhet at insulinavhengige diabetikeres immunapparat er intolerant overfor kumelk.

Forskjellige forskere mener at betakasein bidrar til diabetes type 1 ved at kroppen danner antistoffer for å bekjempe BCM7, og ved ”molekylær kopiering” går immunapparatet til angrep på de insulinproduserende betacellene i bukspyttkjertelen. Til forskjell fra diabetes type 2, som i første rekke rammer voksne som i mange år har spist høyglykemisk mat uten å mosjonere regelmessig, er type 1 en autoimmunsykdom som kan bryte ut allerede i spedbarnsalderen. Her spiller muligens også andre faktorer enn melkeprotein (for eksempel virus) inn og utløser ”molekylær kopiering”.

En russisk forskergruppe fra fire ledende forskningsinstitusjoner har utviklet en test for å måle BCM7 i blodet og har vist at babyer som får morserstatningsmelk, opptar BCM7 i blodet.25

Personlige erfaringer

Etter at New Zealand fikk tilgang på A2-melk og Woodfords bok kom ut, har mange titalls personer henvendt seg til ham for å fortelle om sine erfaringer. Mange var kvitt slimdannelse etter å ha gått over til A2-melk, de opplever ikke lenger kvalme, oppblåsthet og utslett slik de gjorde da de drakk vanlig melk. En afrikansk lege som er spesialist i matvareallergier og intoleranse, behandlet omkring 20 pasienter som ble kvitt alle sine problemer etter å ha gått over til A2-melk.

Fra Woodfords nettside

Interesserte kan følge debatten A1-  og A2-melk på keithwoodford.wordpress.com. Her oppsummeres fortløpende resultatene av ny forskning og debatt. Woodford oppsummerte status etter å ha samlet nærmere 500 forskningsrapporter om temaet i en artikkel i Journal of Integrative Medicine i 2001. Artikkelen kan lastes ned fra nettsida.26

Woodford deltok seinere i en blindet, randomisert overkrysningsstudie av 41 voksne som drakk den ene melketypen i 2 uker med en uke ”utvasking” da de drakk rismelk, for deretter å drikke den andre typen i 2 uker.27 Studien fant signifikante forskjeller mellom magesmerte og avføringens konsistens og konkluderte at noen individer kan reagere negativt på A1-betakasein.

En studie publisert av en russisk forskergruppe på 12 personer påviste BCM7 i urinen til både friske og autistiske barn, med positiv korrelasjon mellom innholdet i urinen og alvorligheten av sykdommen.28

En annen studie med rotter fant at A1-betakasein forsinket fordøyelsen sammenliknet med A2-betakasein, virket inflammatorisk i tykktarmen og oppregulerte enzymet DPP4 i tynntarmen. Slike virkninger ble ikke funnet for A2-betakasein.29


Tidligere om melk og melkeprodukter i Helsemagasinet

Flatabø G. Syk av melk og brød? VOF 2011; 2 (11): 8-10.
Hallstensen K. Hva om jeg ikke tåler melkeprodukter? VOF 2011; 2 (4): 22-7.
Laupsa-Borge J. Psykisk syk av korn og melk? Spis steinalderkost. VOF 2011; 2 (8): 42-7.
Mysterud I. Melkefett er sunt! VOF 2010; 1 (3): 28-30.
Mysterud I. Gir melkefett mindre fedme og hjertesykdom? VOF 2013; 4 (4): 64-6.
Mysterud I. Unngå øreverk med god bakterieflora. VOF 2014; 5 (8): 26-31.
Mysterud I, Poleszynski DV. Er vi tilpasset kumelk? VOF 2010; 1 (3): 31-3.

Kilder:

1.  Helsedirektoratet. Utviklingen i norsk kosthold 2014. Rapport IS-2255. Oslo, januar 2015; https://helsedirektoratet.no/publikasjoner/utviklingen-i-norsk-kosthold

2.  Woodford K. Devil in the milk. Illness, health and politics. New Zealand: Craig Potton Publishing, 2007; 2010.

3.  Poleszynski DV. Djevelen i melk. Mat&helse 2008; 7 (6-7): 61-6.

4.  Woodford K. Updating ”Devil in the milk”. Mai 2010;  https://keithwoodford.wordpress.com/2010/05/29/updating-devil-in-the-milk/

5.  https://keithwoodford.wordpress.com/category/a1-and-a2-milk/

6.  Wiley SA. Cow´s milk consumptioin and health: An evolutionary perspective. I: Trevathan WR, Smith EO, McKenna JJ, red. Evolutionary medicine and health. New perspectives. New York: Oxford University Press, 2008: 116-33.

7.  Foster-Powell K, Hold SHA, Brand-Miller JC. International table of glycemic index and glycemic load. American Journal of Clinical Nutrition 2002; 76: 5-56. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12081815

8.  Biong AS, Müller H mfl. A comparison of the effects of cheese and butter on serum lipids, haemostatic variables and homocysteine. British Journal of Nutrition 2004; 92: 791-7. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15533268

9.  Biong AS, Rebnord HN, Fimreite RL mfl. Intake of dairy fat and dairy products, and risk of myocardial infarction: A case-control study. International Journal of Food Science 2008; 59: 155-65. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17886080

10.  Mozaffarian D. Saturated fatty acids and type 2 diabetes: more evidence to re-invent dietary guidelines. The Lancet 2014; 2: 770-2. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25107466

11.  Reichelt KL, Tveiten D, Knivsberg AM mfl. Peptides´role in autism with emphasis on exorphins. Microbiology in Health & Disease 2012; 23: 18958 - http://dx.doi.org/10.3402/mehd.v23i0.18958

12.  Tveiten D, Reichelt KL. Exorphins in urine from schizoaffective psychotics. Open Journal of Psychoatry 2012; 2: 220-7. doi:10.4236/ojpsych.2012.23029 Published Online July 2012 (http://www.SciRP.org/journal/ojpsych/)

13.  For mer informasjon om A2-melk, se www.a2australia.com.au.

14.  Baker JR. Grey seal (Halichoerus grypus) milk composition and its variation over lactation. British Veterenary Journal 1990; 146: 223-8. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2364254

15.  Derocher AE, Andriashek D, Arnould JPY. Aspects of milk composition and lactation in polar bears. Canadian Journal of Zoology 1993; 71: 561-7. http://www.nrcresearchpress.com/doi/abs/10.1139/z93-077?journalCode=cjz#.VUnA6p04WM8

16.  Polar bear hand rearing; http://www.zutrition.com/polar-bear-hand-rearing/

17.  Casein. http://en.wikipedia.org/wiki/Casein

18.  Rimestad AH, Borgejordet Å, Vesterhus KN mfl. Den store matvaretabellen. Oslo: Gyldendal Norsk Forlag ASA, 2. utgave 2001. For en oppdatert versjon, se http://www.matvaretabellen.no.

19.  Cordain L, Toohey L, Smith MJ mfl. Modulation of immune function by dietary lectins in rheumatoid arthritis. British Journal of Nutrition 2000; 83; 207-17. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10884708

20.  Oldstone BA. Molecular mimicry and immune-mediated diseases. FASEB Journal 1998; 12: 1255-65. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9761770

21.  Fasano A. Zonulin and its regulaton of intestinal barrier function: the biological door to inflammation, autoimmunity, and cancer. Physiological Review 20011; 91: 151-75. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21248165

22.  Kaminski S, Cieslinska A, Kostyra E. Polymorphism of bovine beta-casein and its potential effect on human health. Journal of Applied Genetics 2007; 48: 189-98

23.  Törn C. Beta cell function in autoimmune diabetes in young adults. Doktorgradsavhandling framlagt i Lund, Sverige: Medicinsk institut, Universitetet i Lund 2001.

24.  Whitley P,  Haracopos D, Knivsberg AM mfl. The ScanBrit randomised, controlled, single-blind study of a gluten- and casein-free ditary intervention for children with autism spectrum disorders. Nutritional Neuroscience 2010; 13: 87-100. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20406576

25.  Kost NV, Sokolov OY, Kurasova OB mfl. Beta-casomorphins-7 in infants on different types of feeding and different levels of psychomotor development. Peptides 2009; 30: 1854-60. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19576256

26.  Woodford K. A1 beta-casein, BCM7 and human health: the state of evidence in 2011. Journal of Integrative Medicine 2011; 16 (2): 14-7.

27.  Ho S, Woodford D, Kukuljan S mfl. Comparative effects of A1 versus A2 beta-casein on grastrointestinal measures: a blinded randomised cross-over pilot study. European Journal of Clinical Nutrition; 2014; 2.7.; 68: 994-100. 68: 994-1000.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24986816

28.  Sokolov O, Kost N, Andreeva O mfl. Autistic children display elevated urine levels of bovine casomorphin-7 immunoreactivity. Peptides 2014; 56: 68-71. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24657283

29.  Barnett MPG, McNabb WC, Roy NC mfl. Dietary A1 β-casein affects gastrointestinal transit time, dipeptidyl peptidase-4 activity, and inflammatory status relative to A2 β-casein, in Wistar rats. International Journal of Food Sciences and Nutrition 2014; 65: 720-7. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24649921

30.  Murray RK, Granner DK, Mayes PA mfl. Harper’s Biochemistry. 25th edition. International edition, New York etc.: McGraw-Hill, 2000.

You may also like
Muggsoppgifter i innemiljøet
Myseprotein
Bikarbonat
Kollagen

Legg igjen et svar

Bitnami